تؤدي المحاكاة البيولوجية لعملية الاكسدة للمواقع الفعالة لبروتينات الحديد إلى تشكل فوق الاكاسيد و بشكل محدد الماء الأكسيجيني حيث يمثل الأخير عامل مؤكسد قوي و مرضي الى حد بعيد و يتميز بعدم السمية و بالتكلفة المنخفضة. في العديد من الحالات توظف الطبيعة الأكسجين الجزيئي لعمليات الاكسدة و بشكل خاص تحت شروط ساحبة. تمت دراسة معقدات الحديد مع المرتبطات من نمط تريس (٢-بيرديل ميثيل) امين للمحاكاة البيولوجية للمواقع الفعالة حيويا و اثبتت أهميتها الحيوية.
يدرس هذا البحث إمكانية الحصول على معقدات الحديد الثنائي مع مرتبطات عطرية من نمط ثلاثي (٢-بيرديل ميثيل) امين على الموقع ألفا من ذرة الآزوت مع اختبار الفعالية تجاه الأكسيجين الجزيئي لمعقد واحد تم اختياره من المعقدات المصنعة.
Biomimetic oxidations at active sites of iron proteins involve peroxides, especially
hydrogen peroxide which is a strong and very convenient reagent since it is inexpensive
and does not release any toxic by-products. In many cases however, mother Nature uses
molecular dioxygen to carry out major oxidation reactions in particularly attractive
conditions. The biomimetic interest of iron complexes in the tris(2-pyridylmethyl)amine
series TPA is no longer to demonstrate. We prepared various α-substituted TPA-based
ligands with the idea to modulate the electronic properties at the metal centre. We then
checked the reactivity of a one example of complexes towards molecular dioxygen.
References used
A SHORT COURSE. ROAT-MALONE, R.M., Bioinorganic Chemistry : Wiley Interscience. 2002, P45
Makhlynets OV, Oloo WN, Moroz YS, Belaya IG, Palluccio TD, Filatov AS, Müller P, Cranswick MA, Que L Jr, Rybak-Akimova EV.Chem Commun (Camb). 2014 Jan 21;50(6):645-8. P645-646
SOLOMON, E. I., BRUNOLD, T. C., DAVIS, M. I., KEMSLEY, J. N., LEE, S. K., LEHNERT, N., NEESE, F., SKULAN, A. J., YANG, Y. S., ZHOU, J., Chem. Rev., 100, 235-349, 2000,P235-236